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Fuente : EUROPA PRESS
Investigadores identifican una diana molecular para el desarrollo de fármacos contra el Sida
        Madrid 19 de Junio.-  Un equipo de científicos de centros de España, Italia y Estados Unidos dirigidos por Santos Mañes, del Departamento de inmunología y Oncología del Centro Nacional de Biotecnología (CNB) del CSIC, ha identificado una proteína, la Filamina-A, que participa en el mecanismo molecular que permite al virus de la inmunodeficiencia humana (VIH) infectar las células.
    El descubrimiento, que abre la vía al desarrollo de fármacos más eficaces para el tratamiento del Sida, según publica en la edición digital de la revista 'Nature Cell Biology'.

El grupo investigador ya había determinado previamente que, para entrar dentro de la célula e infectarla, el virus del Sida necesitaba activar la enzima RHO-A. Continuando esa investigación, e intentando analizar a nivel molecular cómo se activa RHO-A cuando el VIH se une a la célula, los investigadores han descubierto otra diana: una proteína de unión al citoesqueleto denominada Filamina A.

   La función de Filamina A es anclar los receptores que están en la superficie de la célula a los "cables" que conforman el esqueleto de la misma. Cuando estos cables del citoesqueleto cambian de posición, la Filamina A y los receptores "enganchados" a ella también se mueven.

   El grupo de investigadores descubrió que la Filamina A ancla los receptores del virus del SIDA (CD4, CCR5 y CXCR4) con el citoesqueleto de la célula y con la proteína RHO-A. En condiciones fisiológicas, la interacción de CD4, CCR5 y CXCR4 con Filamina A, permite a la célula mover la posición de dichos receptores en respuesta a estímulos concretos. Esta "relocalización" de receptores es necesaria para que los linfocitos T, por ejemplo, migren a distintos órganos del cuerpo para eliminar agentes patógenos.

   Según explicó a Europa Press Santos Mañes, "el virus del Sida se apropia de este sistema para promover una cascada de señales en la célula que conducen al agrupamiento de los receptores necesarios para la entrada del virus y, por tanto, la infección de la célula".

   La novedad del trabajo está en la identificación de la molécula clave que conecta los receptores del virus con la maquinaria celular utilizada por el virus para reorganizar el esqueleto celular durante el proceso infección. Según el investigador, esto supone un avance conceptual muy importante para entender los estadíos iniciales de la infección por el virus del Sida, así como la identificación de nuevas dianas con potencial terapéutico para frenar la pandemia.

   "Los resultados obtenidos en el presente estudio demuestran que el bloqueo de la interacción entre Filamina A y los receptores celulares inhibe la infección de los linfocitos T por el virus del Sida. Con estos resultados, el bloqueo de esta interacción se convierte en una diana terapéutica para inhibir la infección celular por el virus", señala Mañes.

   Según el investigador, hasta ahora los compuestos que se han probado para bloquear la interacción entre los receptores virales y la Filamina A no han resultado muy tóxicos pero Mañes indica que deben encontrarse nuevos compuestos que bloqueen dicha interacción para determinar si realmente el hallazgo tiene una aplicación terapéutica.

   En el estudio han participado bajo la dirección de Mañes, los científicos del CNB Sonia Jiménez Baranda, Concepción Gómez, Emilia Mira, Rosa Ana Lacalle y Carlos Martínez; los virólogos Rafael Delgado y Lorena Martínez del Hospital Universitario 12 de Octubre de Madrid; los bioinformáticos Ana Rojas y Alfonso Valencia del Centro Nacional de Investigaciones Oncológicas (CNIO) de Madrid; Antonella Viola, de la Universidad de Padua; y Dimiter S. Dimitrov, de los Institutos Nacionales de la Salud (NIH) de los Estados Unidos.


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